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Protease aus Streptomyces griseus, 1 g

Diese Protease ist eine Mischung von Endo- und Exoproteinasen isoliert aus Streptomyces griseus . Proteine werden bis zu einzelnen Aminosäuren verdaut. Anwendung findet das Produkt in der In Situ Hybridisierung mit zellulärer RNA, in der Isolierung von DNA und RNA, in der Gewebedissoziation oder bei der Reinigung von Glykopeptiden aus gereinigten Glykoproteinen. Das pH-Optimum liegt zwischen 6 und 8. Die Protease braucht Calciumionen und ist auch in 1 % SDS oder 1 % Triton® X-100 aktiv. Einige Komponenten sind auch in Harnstoff und Gunaidiniumsalzen stabil, ein vollständiger Verdau wird dann aber nicht mehr erzielt. Es gibt sehr unterschiedliche Vorschriften für das Lösen bzw. Behandeln von dieser Protease. Sie kann in einer Konzentration von 0,25 % in PBS gelöst und sterilfiltriert werden oder mit 20 mg/ml in Wasser oder mit 10 mg/ml in 100 mM Tris · Cl (pH 7,5), 10 mM CaCl2 (haltbar nur 2 Tage bei +4°C). Für Anwendungen, bei denen DNasen und RNasen zerstört sein müssen, wird eine Vorbehandlung ('Eigenverdau') empfohlen: 20 mg/ml Protease werden in 10 mM Tris · HCl (pH 7,5), 10 mM NaCl gelöst und 1 Stunde bei 37°C inkubiert. Kleine Aliquots werden bei -20°C gelagert. Die Arbeitskonzentration liegt bei 1 mg/ml und die Reaktionstemperatur bei 37°C.

Art.-Nr.: 2015428

1 VE

260,20 EUR

( zzgl. Versandkosten )

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N/A

Protease aus Streptomyces griseus, 5 g

Diese Protease ist eine Mischung von Endo- und Exoproteinasen isoliert aus Streptomyces griseus . Proteine werden bis zu einzelnen Aminosäuren verdaut. Anwendung findet das Produkt in der In Situ Hybridisierung mit zellulärer RNA, in der Isolierung von DNA und RNA, in der Gewebedissoziation oder bei der Reinigung von Glykopeptiden aus gereinigten Glykoproteinen. Das pH-Optimum liegt zwischen 6 und 8. Die Protease braucht Calciumionen und ist auch in 1 % SDS oder 1 % Triton® X-100 aktiv. Einige Komponenten sind auch in Harnstoff und Gunaidiniumsalzen stabil, ein vollständiger Verdau wird dann aber nicht mehr erzielt. Es gibt sehr unterschiedliche Vorschriften für das Lösen bzw. Behandeln von dieser Protease. Sie kann in einer Konzentration von 0,25 % in PBS gelöst und sterilfiltriert werden oder mit 20 mg/ml in Wasser oder mit 10 mg/ml in 100 mM Tris · Cl (pH 7,5), 10 mM CaCl2 (haltbar nur 2 Tage bei +4°C). Für Anwendungen, bei denen DNasen und RNasen zerstört sein müssen, wird eine Vorbehandlung ('Eigenverdau') empfohlen: 20 mg/ml Protease werden in 10 mM Tris · HCl (pH 7,5), 10 mM NaCl gelöst und 1 Stunde bei 37°C inkubiert. Kleine Aliquots werden bei -20°C gelagert. Die Arbeitskonzentration liegt bei 1 mg/ml und die Reaktionstemperatur bei 37°C.

Art.-Nr.: 2015429

1 VE

908,63 EUR

( zzgl. Versandkosten )

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N/A

Peroxidase aus Meerrettich EIA and Immunology Gr I, 10 KU

Inhalt: 10 KUM: ~40000 g/molCAS-Nr.: 9003-99-0HS-Nr.: 35079090EG-Nr.: 2326686LGK: 10 - 13

Art.-Nr.: 2045039

1 VE

432,80 EUR

( zzgl. Versandkosten )

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N/A

Lysozym BioChemica, 1 g

Lysozym (Muramidase) hydrolysiert bevorzugt die ß -1,4-glykosidische Bindung zwischen N-Acetylmuraminsäure und N-Acetylglucosamin, Bestandteile der Proteoglycan-Zellwand bestimmter Mikroorganismen. Das Enzym kommt in vielen Organismen vor. In der Molekularbiologie wird üblicherweise das Enzym aus Hühnereiweiß zur Lyse von E.coli zwecks Plasmid-Isolierung eingesetzt. Die Arbeitskonzentration liegt hier bei 200 µg/300 µl. Beim sogenannten 'Maxi-Prep' kann ebenfalls zur Erhöhung (ca. 5-10 %) der Plasmid-Ausbeute Lysozym zugegeben werden. Eine weitere Anwendung ist die Lyse von Bakterien zur Präparation bakterieller RNA. Die Arbeitskonzentration liegt hier bei 40 µg/ml (Stammlösung 50 mg/ml). Form: Das Protein selbst ist Lysozymchlorid - Das Chlorid ist Teil der Proteinstruktur. Es ist kein freies Natriumchlorid in der Präparation. Der maximale Chloridgehalt ist 4 %. Stabilität: Als lyophilisiertes Pulver ist Lysozym bei +4°C viele Jahre stabil. In Lösung beträgt die Stabilität bei pH-Werten von 4-5 bei +4°C mehrere Wochen und bei Raumtemperatur mehrere Tage. Das pH-Optimum liegt bei 9,2, der isoelektrische Punkt bei 11,0. Lysozym wird durch oberflächenaktive Substanzen wie SDS oder Alkohole und Fettsäuren, Imidazol und Indol-Derivate gehemmt. Stammlösungen in 10 mM Tris · Cl (pH 8,0) werden üblicherweise mit einer Konzentration von 10, 25 oder 50 mg/ml angesetzt, in der Regel direkt vor Gebrauch.

Art.-Nr.: 2001386

1 VE

21,30 EUR

( zzgl. Versandkosten )

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N/A

Lysozym BioChemica, 10 g

Lysozym (Muramidase) hydrolysiert bevorzugt die ß -1,4-glykosidische Bindung zwischen N-Acetylmuraminsäure und N-Acetylglucosamin, Bestandteile der Proteoglycan-Zellwand bestimmter Mikroorganismen. Das Enzym kommt in vielen Organismen vor. In der Molekularbiologie wird üblicherweise das Enzym aus Hühnereiweiß zur Lyse von E.coli zwecks Plasmid-Isolierung eingesetzt. Die Arbeitskonzentration liegt hier bei 200 µg/300 µl. Beim sogenannten 'Maxi-Prep' kann ebenfalls zur Erhöhung (ca. 5-10 %) der Plasmid-Ausbeute Lysozym zugegeben werden. Eine weitere Anwendung ist die Lyse von Bakterien zur Präparation bakterieller RNA. Die Arbeitskonzentration liegt hier bei 40 µg/ml (Stammlösung 50 mg/ml). Form: Das Protein selbst ist Lysozymchlorid - Das Chlorid ist Teil der Proteinstruktur. Es ist kein freies Natriumchlorid in der Präparation. Der maximale Chloridgehalt ist 4 %. Stabilität: Als lyophilisiertes Pulver ist Lysozym bei +4°C viele Jahre stabil. In Lösung beträgt die Stabilität bei pH-Werten von 4-5 bei +4°C mehrere Wochen und bei Raumtemperatur mehrere Tage. Das pH-Optimum liegt bei 9,2, der isoelektrische Punkt bei 11,0. Lysozym wird durch oberflächenaktive Substanzen wie SDS oder Alkohole und Fettsäuren, Imidazol und Indol-Derivate gehemmt. Stammlösungen in 10 mM Tris · Cl (pH 8,0) werden üblicherweise mit einer Konzentration von 10, 25 oder 50 mg/ml angesetzt, in der Regel direkt vor Gebrauch.

Art.-Nr.: 2001387

1 VE

102,30 EUR

( zzgl. Versandkosten )

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N/A

DNase I, 10 mg

Deoxyribonuklease I (DNase I) aus Rinderpankreas ist eine Endonuklease (Glykoprotein), die die Phosphodiesterbindung in der DNA bevorzugt hinter Pyrimidinnukleotiden spaltet. Daraus ergibt sich ein Polynukleotid mit einem 5'-Phosphat und eine freie OH-Gruppe in Position 3'. DNase I schneidet einzelsträngige und doppelsträngige DNA sowie Chromatin. Die Spezifität der Enzymreaktion (Einzelstrang-'Nicks' versus Doppelstrang-Brüche) wird durch die verfügbaren Ionen bestimmt. In Anwesenheit von Mg2+ werden Einzelstrang-'Nicks' produziert und bei Mn2+ Doppelstrang-Brüche. Das pH-Optimum des Enzyms liegt bei 7,8 und es wird durch zweiwertige Metallionen aktiviert. Maximale Aktivierung bedarf der Anwesenheit von Mg2+ und zusätzlich Ca2+. Calcium-Ionen (5 mM) schützen DNase I vor proteolytischem Verdau. Eine Hemmung wird durch Citrat erzielt, wenn die Aktivierung durch Magnesium erfolgte, nicht aber, wenn Mangan als Aktivator fungierte. Desweiteren hemmen Chelatoren wie EDTA und SDS oder ß-Mercaptoethanol DNase I. Das Enzym findet in molekularbiologischen Techniken Anwendung zum Verdau von DNA, wie der RNA-Reinigung, dem 'Setzen' von 'random nicks' für die 'nick translation', 'Footprint'-Experimenten oder Chromatin-Untersuchungen. Die Einheit ist nach Kunitz als die Menge an Enzym definiert, die einen Anstieg der Extinktion bei 260 nm von 0,001 pro Minute bei 25°C und pH 5,0 bewirkt. Deoxyribonuklease I ist z. B. leicht löslich in 0,15 M Natriumchlorid oder in Reaktionspuffer (z. B. 50 mM Tris · Cl, pH 7,5; 10 mM MgCl2 (Einzelstrang-'Nicks') bzw. 10 mM MnCl2 (Doppelstrang-Brüche); 50 µg/ml BSA). Zur Lagerung kann DNase I in 50 % Glycerin (w/v); 20 mM Tris · Cl, pH 7,5; 1 mM MgCl2 gelöst werden. Die Konzentration sollte aus Stabilitätsgründen mindestens 1 mg/ml betragen (Die maximale Löslichkeit beträgt 10 %). In dieser Lösung ist DNAse I mindestens ein Jahr stabil. In lyophilisierter Form ist sie 2 - 5 Jahre bei +4°C stabil. Wenn Protease-frei, verliert DNase I in Lösung bei pH 5 - 7 bei 62°C für 5 Stunden kaum an Aktivität. Das Enzym kann durch Hitze (10 Minuten) bei 99°C inaktiviert werden. RNase-freie DNase I: Man löse 1 mg/ml DNase I in 0,1 M Iodessigsäure plus 0,15 M Natriumacetat bei einem finalen pH-Wert von 5,3. Die Lösung wird dann für 40 Minuten auf 55°C erhitzt und anschließend gekühlt. Zuletzt wird 1 M CaCl2 mit einer Endkonzentration von 5 mM zugegeben. In kleinen Aliquots bei -20°C lagern.

Art.-Nr.: 2001564

1 VE

19,00 EUR

( zzgl. Versandkosten )

1 x 'DNase I, 10 mg' bestellen
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N/A

DNase I, 50 mg

Deoxyribonuklease I (DNase I) aus Rinderpankreas ist eine Endonuklease (Glykoprotein), die die Phosphodiesterbindung in der DNA bevorzugt hinter Pyrimidinnukleotiden spaltet. Daraus ergibt sich ein Polynukleotid mit einem 5'-Phosphat und eine freie OH-Gruppe in Position 3'. DNase I schneidet einzelsträngige und doppelsträngige DNA sowie Chromatin. Die Spezifität der Enzymreaktion (Einzelstrang-'Nicks' versus Doppelstrang-Brüche) wird durch die verfügbaren Ionen bestimmt. In Anwesenheit von Mg2+ werden Einzelstrang-'Nicks' produziert und bei Mn2+ Doppelstrang-Brüche. Das pH-Optimum des Enzyms liegt bei 7,8 und es wird durch zweiwertige Metallionen aktiviert. Maximale Aktivierung bedarf der Anwesenheit von Mg2+ und zusätzlich Ca2+. Calcium-Ionen (5 mM) schützen DNase I vor proteolytischem Verdau. Eine Hemmung wird durch Citrat erzielt, wenn die Aktivierung durch Magnesium erfolgte, nicht aber, wenn Mangan als Aktivator fungierte. Desweiteren hemmen Chelatoren wie EDTA und SDS oder ß-Mercaptoethanol DNase I. Das Enzym findet in molekularbiologischen Techniken Anwendung zum Verdau von DNA, wie der RNA-Reinigung, dem 'Setzen' von 'random nicks' für die 'nick translation', 'Footprint'-Experimenten oder Chromatin-Untersuchungen. Die Einheit ist nach Kunitz als die Menge an Enzym definiert, die einen Anstieg der Extinktion bei 260 nm von 0,001 pro Minute bei 25°C und pH 5,0 bewirkt. Deoxyribonuklease I ist z. B. leicht löslich in 0,15 M Natriumchlorid oder in Reaktionspuffer (z. B. 50 mM Tris · Cl, pH 7,5; 10 mM MgCl2 (Einzelstrang-'Nicks') bzw. 10 mM MnCl2 (Doppelstrang-Brüche); 50 µg/ml BSA). Zur Lagerung kann DNase I in 50 % Glycerin (w/v); 20 mM Tris · Cl, pH 7,5; 1 mM MgCl2 gelöst werden. Die Konzentration sollte aus Stabilitätsgründen mindestens 1 mg/ml betragen (Die maximale Löslichkeit beträgt 10 %). In dieser Lösung ist DNAse I mindestens ein Jahr stabil. In lyophilisierter Form ist sie 2 - 5 Jahre bei +4°C stabil. Wenn Protease-frei, verliert DNase I in Lösung bei pH 5 - 7 bei 62°C für 5 Stunden kaum an Aktivität. Das Enzym kann durch Hitze (10 Minuten) bei 99°C inaktiviert werden. RNase-freie DNase I: Man löse 1 mg/ml DNase I in 0,1 M Iodessigsäure plus 0,15 M Natriumacetat bei einem finalen pH-Wert von 5,3. Die Lösung wird dann für 40 Minuten auf 55°C erhitzt und anschließend gekühlt. Zuletzt wird 1 M CaCl2 mit einer Endkonzentration von 5 mM zugegeben. In kleinen Aliquots bei -20°C lagern.

Art.-Nr.: 2001565

1 VE

40,80 EUR

( zzgl. Versandkosten )

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N/A

DNase I, 100 mg

Deoxyribonuklease I (DNase I) aus Rinderpankreas ist eine Endonuklease (Glykoprotein), die die Phosphodiesterbindung in der DNA bevorzugt hinter Pyrimidinnukleotiden spaltet. Daraus ergibt sich ein Polynukleotid mit einem 5'-Phosphat und eine freie OH-Gruppe in Position 3'. DNase I schneidet einzelsträngige und doppelsträngige DNA sowie Chromatin. Die Spezifität der Enzymreaktion (Einzelstrang-'Nicks' versus Doppelstrang-Brüche) wird durch die verfügbaren Ionen bestimmt. In Anwesenheit von Mg2+ werden Einzelstrang-'Nicks' produziert und bei Mn2+ Doppelstrang-Brüche. Das pH-Optimum des Enzyms liegt bei 7,8 und es wird durch zweiwertige Metallionen aktiviert. Maximale Aktivierung bedarf der Anwesenheit von Mg2+ und zusätzlich Ca2+. Calcium-Ionen (5 mM) schützen DNase I vor proteolytischem Verdau. Eine Hemmung wird durch Citrat erzielt, wenn die Aktivierung durch Magnesium erfolgte, nicht aber, wenn Mangan als Aktivator fungierte. Desweiteren hemmen Chelatoren wie EDTA und SDS oder ß-Mercaptoethanol DNase I. Das Enzym findet in molekularbiologischen Techniken Anwendung zum Verdau von DNA, wie der RNA-Reinigung, dem 'Setzen' von 'random nicks' für die 'nick translation', 'Footprint'-Experimenten oder Chromatin-Untersuchungen. Die Einheit ist nach Kunitz als die Menge an Enzym definiert, die einen Anstieg der Extinktion bei 260 nm von 0,001 pro Minute bei 25°C und pH 5,0 bewirkt. Deoxyribonuklease I ist z. B. leicht löslich in 0,15 M Natriumchlorid oder in Reaktionspuffer (z. B. 50 mM Tris · Cl, pH 7,5; 10 mM MgCl2 (Einzelstrang-'Nicks') bzw. 10 mM MnCl2 (Doppelstrang-Brüche); 50 µg/ml BSA). Zur Lagerung kann DNase I in 50 % Glycerin (w/v); 20 mM Tris · Cl, pH 7,5; 1 mM MgCl2 gelöst werden. Die Konzentration sollte aus Stabilitätsgründen mindestens 1 mg/ml betragen (Die maximale Löslichkeit beträgt 10 %). In dieser Lösung ist DNAse I mindestens ein Jahr stabil. In lyophilisierter Form ist sie 2 - 5 Jahre bei +4°C stabil. Wenn Protease-frei, verliert DNase I in Lösung bei pH 5 - 7 bei 62°C für 5 Stunden kaum an Aktivität. Das Enzym kann durch Hitze (10 Minuten) bei 99°C inaktiviert werden. RNase-freie DNase I: Man löse 1 mg/ml DNase I in 0,1 M Iodessigsäure plus 0,15 M Natriumacetat bei einem finalen pH-Wert von 5,3. Die Lösung wird dann für 40 Minuten auf 55°C erhitzt und anschließend gekühlt. Zuletzt wird 1 M CaCl2 mit einer Endkonzentration von 5 mM zugegeben. In kleinen Aliquots bei -20°C lagern.

Art.-Nr.: 2001566

1 VE

71,50 EUR

( zzgl. Versandkosten )

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N/A

DNase I, 500 mg

Deoxyribonuklease I (DNase I) aus Rinderpankreas ist eine Endonuklease (Glykoprotein), die die Phosphodiesterbindung in der DNA bevorzugt hinter Pyrimidinnukleotiden spaltet. Daraus ergibt sich ein Polynukleotid mit einem 5'-Phosphat und eine freie OH-Gruppe in Position 3'. DNase I schneidet einzelsträngige und doppelsträngige DNA sowie Chromatin. Die Spezifität der Enzymreaktion (Einzelstrang-'Nicks' versus Doppelstrang-Brüche) wird durch die verfügbaren Ionen bestimmt. In Anwesenheit von Mg2+ werden Einzelstrang-'Nicks' produziert und bei Mn2+ Doppelstrang-Brüche. Das pH-Optimum des Enzyms liegt bei 7,8 und es wird durch zweiwertige Metallionen aktiviert. Maximale Aktivierung bedarf der Anwesenheit von Mg2+ und zusätzlich Ca2+. Calcium-Ionen (5 mM) schützen DNase I vor proteolytischem Verdau. Eine Hemmung wird durch Citrat erzielt, wenn die Aktivierung durch Magnesium erfolgte, nicht aber, wenn Mangan als Aktivator fungierte. Desweiteren hemmen Chelatoren wie EDTA und SDS oder ß-Mercaptoethanol DNase I. Das Enzym findet in molekularbiologischen Techniken Anwendung zum Verdau von DNA, wie der RNA-Reinigung, dem 'Setzen' von 'random nicks' für die 'nick translation', 'Footprint'-Experimenten oder Chromatin-Untersuchungen. Die Einheit ist nach Kunitz als die Menge an Enzym definiert, die einen Anstieg der Extinktion bei 260 nm von 0,001 pro Minute bei 25°C und pH 5,0 bewirkt. Deoxyribonuklease I ist z. B. leicht löslich in 0,15 M Natriumchlorid oder in Reaktionspuffer (z. B. 50 mM Tris · Cl, pH 7,5; 10 mM MgCl2 (Einzelstrang-'Nicks') bzw. 10 mM MnCl2 (Doppelstrang-Brüche); 50 µg/ml BSA). Zur Lagerung kann DNase I in 50 % Glycerin (w/v); 20 mM Tris · Cl, pH 7,5; 1 mM MgCl2 gelöst werden. Die Konzentration sollte aus Stabilitätsgründen mindestens 1 mg/ml betragen (Die maximale Löslichkeit beträgt 10 %). In dieser Lösung ist DNAse I mindestens ein Jahr stabil. In lyophilisierter Form ist sie 2 - 5 Jahre bei +4°C stabil. Wenn Protease-frei, verliert DNase I in Lösung bei pH 5 - 7 bei 62°C für 5 Stunden kaum an Aktivität. Das Enzym kann durch Hitze (10 Minuten) bei 99°C inaktiviert werden. RNase-freie DNase I: Man löse 1 mg/ml DNase I in 0,1 M Iodessigsäure plus 0,15 M Natriumacetat bei einem finalen pH-Wert von 5,3. Die Lösung wird dann für 40 Minuten auf 55°C erhitzt und anschließend gekühlt. Zuletzt wird 1 M CaCl2 mit einer Endkonzentration von 5 mM zugegeben. In kleinen Aliquots bei -20°C lagern.

Art.-Nr.: 2001567

1 VE

295,10 EUR

( zzgl. Versandkosten )

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Peroxidase aus Meerrettich Practical Grade I, 25 KU

Diese Qualität ist für den Einsatz in diagnostischen Schnelltests geeignet.

Art.-Nr.: 2001600

1 VE

72,80 EUR

( zzgl. Versandkosten )

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Phosphatase, alkalisch aus Kälberdarm (CIP) Grade II, 1 g

Einheitendefinition: Eine Einheit an Aktivität ist definiert als die Menge an Enzym, die die Hydrolyse von einem Mikromol p-Nitrophenylphosphat pro Minute bei 37°C und pH 9,8 bewirkt (Diethanolamin-Puffer). Einheitenkonversion: Eine Glycin-Einheit entspricht ungefähr 3 DEA-Einheiten, wobei eine Glycin-Einheit definiert ist, als die Menge an Enzym, die die Hydrolyse von einem Mikromol p-Nitrophenylphosphat pro Minute bei 25°C und pH 9,6 katalysiert (in Glycin-Puffer).

Art.-Nr.: 2001652

1 VE

66,90 EUR

( zzgl. Versandkosten )

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Proteinase K, 25 mg

Proteinase K gehört zur Familie der Subtilisin-ähnlichen Serinproteasen. Sie besitzt endo- und exoproteolytische Aktivität. Aktiviert durch Calcium (1-5 mM) verdaut das Enzym Proteine bevorzugt hinter hydrophoben Aminosäuren (aliphatische, aromatische und andere hydrophobe Aminosäuren). Proteine werden komplett verdaut, wenn die Inkubationszeit lang genug ist und die Protease-Konzentration hoch ist. Werden die Calciumionen entfernt sinkt die Stabilität des Enzyms, auch wenn die proteolytische Aktivität erhalten bleibt. Proteinase K hat zwei Ca²+-Bindungsstellen, die in der Nähe zum aktiven Zentrum lokalisiert sind, aber nicht direkt in den katalytischen Mechanismus involviert sind. Beseitigung der Ca²+-Ionen reduziert die katalytische Aktivität der Proteinase K um 80 %. Die verbleibende Aktivität reicht aus um Proteine abzubauen, die üblicherweise Nukleinsäurepräparationen verunreinigen. Deshalb wird der Verdau mit Proteinase K für die Nukleinsäurereinigung gewöhnlich in Gegenwart von EDTA durchgeführt (Hemmung Magnesium-abhängiger Enzyme). Ist die Anwesenheit von Ca²+ notwendig, wird Ca²+ bis zu 1 mM zugegeben und später mit EGTA beseitigt (pH 8,0; Endkonz. 2 mM). Das pH-Optimum liegt bei 8, das Enzym ist aber in einem weiten pH-Bereich aktiv (pH 4,3-12). Eine Erhöhung der Reaktionstemperatur von 37°C auf 50 - 60°C kann die Aktivität mehrfach erhöhen, ebenfalls eine Zugabe von 0,5-1 % SDS. Temperaturen über 65°C, Trichloressigsäure oder die Serinprotease-Inhibitoren AEBSF, PMSF oder DFP hemmen die Aktivität. Proteinase K wird nicht durch EDTA, Harnstoff (1-4 M), SDS, Citrat, Iodessigsäure oder, interessanter Weise, durch andere Serinprotease-Inhibitoren wie TLCK und TPCK gehemmt. Muss Proteinase K inaktiviert werden, ist darauf zu achten, dass die Temperatur nicht unter 95°C liegt und die Dauer nicht 10 Minuten unterschreitet. Auch eine TCA-Fällung ist geeignet. Proteinase K wird für den Abbau von Proteinen in Zelllysaten (Gewebe, Zellkulturzellen) und zur Freisetzung von Nukleinsäuren verwendet, da sie auch sehr effektiv DNasen und RNasen inaktiviert. Hier einige Anwendungsbeispiele: Herstellung genomischer DNA aus Bakterien (Miniprep): Bakterien aus einer gesättigten Flüssigkultur werden lysiert und Proteine durch Verdau mit 100 µg/ml Proteinase K für 1 h bei 37°C entfernt; Whole-Mount in situ hybridization und Nachweis von RNAs in Vertebratenembryos und isolierten Organen: Verdau der Probe z. B. in 10 µg/ml Proteinase K für 15 Minuten bei Raumtemperatur; Die Dauer der Behandlung und/oder die Konzentration des Enzyms muss optimiert werden; Herstellung von DNA aus Zellen oder Gewebe für die PCR: Zellen oder Gewebe werden über Nacht bei 50°C mit 100 µg/ml Proteinase K inkubiert; Isolierung von Vaccinia-Virus DNA: Verdau des Virus in einer Suspension mit 2 mg/ml Proteinase K für 4 h bei 37°C; Vor der Phenolextraktion zur Reinigung von Nukleinsäuren kann ein Proteinase K-Verdau eingeführt werden (50 - 200 µg/ml Endkonzentration; 37°C für 30 Minuten in Gegenwart von SDS). Die empfohlene Arbeitskonzentration liegt bei 10 - 100 µg/ml. Stabilität: Proteinase K ist bei +4°C im lyophilisierten Zustand mindestens 12 Monate stabil. In Lösung beträgt die Stabilität bei +4°C bis -20°C ca. 6 - 12 Monate. Als Lösungsmittel für Stammlösungen (10-20 mg/ml) sind zum Beispiel 10 mM CaCl2 oder 50 mM Tris · HCl, pH 8,0; 1 mM CaCl2 oder 50 % Glycerin; 20 mM Tris · HCl, pH 7,4; 1 mM CaCl2 oder 50 % Glycerin; 50 mM Tris · HCl, pH 8,0; 1 mM CaCl2 geeignet.

Art.-Nr.: 2001697

1 VE

37,60 EUR

( zzgl. Versandkosten )

1 x 'Proteinase K, 25 mg' bestellen
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Proteinase K, 100 mg

Proteinase K gehört zur Familie der Subtilisin-ähnlichen Serinproteasen. Sie besitzt endo- und exoproteolytische Aktivität. Aktiviert durch Calcium (1-5 mM) verdaut das Enzym Proteine bevorzugt hinter hydrophoben Aminosäuren (aliphatische, aromatische und andere hydrophobe Aminosäuren). Proteine werden komplett verdaut, wenn die Inkubationszeit lang genug ist und die Protease-Konzentration hoch ist. Werden die Calciumionen entfernt sinkt die Stabilität des Enzyms, auch wenn die proteolytische Aktivität erhalten bleibt. Proteinase K hat zwei Ca²+-Bindungsstellen, die in der Nähe zum aktiven Zentrum lokalisiert sind, aber nicht direkt in den katalytischen Mechanismus involviert sind. Beseitigung der Ca²+-Ionen reduziert die katalytische Aktivität der Proteinase K um 80 %. Die verbleibende Aktivität reicht aus um Proteine abzubauen, die üblicherweise Nukleinsäurepräparationen verunreinigen. Deshalb wird der Verdau mit Proteinase K für die Nukleinsäurereinigung gewöhnlich in Gegenwart von EDTA durchgeführt (Hemmung Magnesium-abhängiger Enzyme). Ist die Anwesenheit von Ca²+ notwendig, wird Ca²+ bis zu 1 mM zugegeben und später mit EGTA beseitigt (pH 8,0; Endkonz. 2 mM). Das pH-Optimum liegt bei 8, das Enzym ist aber in einem weiten pH-Bereich aktiv (pH 4,3-12). Eine Erhöhung der Reaktionstemperatur von 37°C auf 50 - 60°C kann die Aktivität mehrfach erhöhen, ebenfalls eine Zugabe von 0,5-1 % SDS. Temperaturen über 65°C, Trichloressigsäure oder die Serinprotease-Inhibitoren AEBSF, PMSF oder DFP hemmen die Aktivität. Proteinase K wird nicht durch EDTA, Harnstoff (1-4 M), SDS, Citrat, Iodessigsäure oder, interessanter Weise, durch andere Serinprotease-Inhibitoren wie TLCK und TPCK gehemmt. Muss Proteinase K inaktiviert werden, ist darauf zu achten, dass die Temperatur nicht unter 95°C liegt und die Dauer nicht 10 Minuten unterschreitet. Auch eine TCA-Fällung ist geeignet. Proteinase K wird für den Abbau von Proteinen in Zelllysaten (Gewebe, Zellkulturzellen) und zur Freisetzung von Nukleinsäuren verwendet, da sie auch sehr effektiv DNasen und RNasen inaktiviert. Hier einige Anwendungsbeispiele: Herstellung genomischer DNA aus Bakterien (Miniprep): Bakterien aus einer gesättigten Flüssigkultur werden lysiert und Proteine durch Verdau mit 100 µg/ml Proteinase K für 1 h bei 37°C entfernt; Whole-Mount in situ hybridization und Nachweis von RNAs in Vertebratenembryos und isolierten Organen: Verdau der Probe z. B. in 10 µg/ml Proteinase K für 15 Minuten bei Raumtemperatur; Die Dauer der Behandlung und/oder die Konzentration des Enzyms muss optimiert werden; Herstellung von DNA aus Zellen oder Gewebe für die PCR: Zellen oder Gewebe werden über Nacht bei 50°C mit 100 µg/ml Proteinase K inkubiert; Isolierung von Vaccinia-Virus DNA: Verdau des Virus in einer Suspension mit 2 mg/ml Proteinase K für 4 h bei 37°C; Vor der Phenolextraktion zur Reinigung von Nukleinsäuren kann ein Proteinase K-Verdau eingeführt werden (50 - 200 µg/ml Endkonzentration; 37°C für 30 Minuten in Gegenwart von SDS). Die empfohlene Arbeitskonzentration liegt bei 10 - 100 µg/ml. Stabilität: Proteinase K ist bei +4°C im lyophilisierten Zustand mindestens 12 Monate stabil. In Lösung beträgt die Stabilität bei +4°C bis -20°C ca. 6 - 12 Monate. Als Lösungsmittel für Stammlösungen (10-20 mg/ml) sind zum Beispiel 10 mM CaCl2 oder 50 mM Tris · HCl, pH 8,0; 1 mM CaCl2 oder 50 % Glycerin; 20 mM Tris · HCl, pH 7,4; 1 mM CaCl2 oder 50 % Glycerin; 50 mM Tris · HCl, pH 8,0; 1 mM CaCl2 geeignet.

Art.-Nr.: 2001698

1 VE

83,80 EUR

( zzgl. Versandkosten )

1 x 'Proteinase K, 100 mg' bestellen
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N/A

Proteinase K, 500 mg

Proteinase K gehört zur Familie der Subtilisin-ähnlichen Serinproteasen. Sie besitzt endo- und exoproteolytische Aktivität. Aktiviert durch Calcium (1-5 mM) verdaut das Enzym Proteine bevorzugt hinter hydrophoben Aminosäuren (aliphatische, aromatische und andere hydrophobe Aminosäuren). Proteine werden komplett verdaut, wenn die Inkubationszeit lang genug ist und die Protease-Konzentration hoch ist. Werden die Calciumionen entfernt sinkt die Stabilität des Enzyms, auch wenn die proteolytische Aktivität erhalten bleibt. Proteinase K hat zwei Ca²+-Bindungsstellen, die in der Nähe zum aktiven Zentrum lokalisiert sind, aber nicht direkt in den katalytischen Mechanismus involviert sind. Beseitigung der Ca²+-Ionen reduziert die katalytische Aktivität der Proteinase K um 80 %. Die verbleibende Aktivität reicht aus um Proteine abzubauen, die üblicherweise Nukleinsäurepräparationen verunreinigen. Deshalb wird der Verdau mit Proteinase K für die Nukleinsäurereinigung gewöhnlich in Gegenwart von EDTA durchgeführt (Hemmung Magnesium-abhängiger Enzyme). Ist die Anwesenheit von Ca²+ notwendig, wird Ca²+ bis zu 1 mM zugegeben und später mit EGTA beseitigt (pH 8,0; Endkonz. 2 mM). Das pH-Optimum liegt bei 8, das Enzym ist aber in einem weiten pH-Bereich aktiv (pH 4,3-12). Eine Erhöhung der Reaktionstemperatur von 37°C auf 50 - 60°C kann die Aktivität mehrfach erhöhen, ebenfalls eine Zugabe von 0,5-1 % SDS. Temperaturen über 65°C, Trichloressigsäure oder die Serinprotease-Inhibitoren AEBSF, PMSF oder DFP hemmen die Aktivität. Proteinase K wird nicht durch EDTA, Harnstoff (1-4 M), SDS, Citrat, Iodessigsäure oder, interessanter Weise, durch andere Serinprotease-Inhibitoren wie TLCK und TPCK gehemmt. Muss Proteinase K inaktiviert werden, ist darauf zu achten, dass die Temperatur nicht unter 95°C liegt und die Dauer nicht 10 Minuten unterschreitet. Auch eine TCA-Fällung ist geeignet. Proteinase K wird für den Abbau von Proteinen in Zelllysaten (Gewebe, Zellkulturzellen) und zur Freisetzung von Nukleinsäuren verwendet, da sie auch sehr effektiv DNasen und RNasen inaktiviert. Hier einige Anwendungsbeispiele: Herstellung genomischer DNA aus Bakterien (Miniprep): Bakterien aus einer gesättigten Flüssigkultur werden lysiert und Proteine durch Verdau mit 100 µg/ml Proteinase K für 1 h bei 37°C entfernt; Whole-Mount in situ hybridization und Nachweis von RNAs in Vertebratenembryos und isolierten Organen: Verdau der Probe z. B. in 10 µg/ml Proteinase K für 15 Minuten bei Raumtemperatur; Die Dauer der Behandlung und/oder die Konzentration des Enzyms muss optimiert werden; Herstellung von DNA aus Zellen oder Gewebe für die PCR: Zellen oder Gewebe werden über Nacht bei 50°C mit 100 µg/ml Proteinase K inkubiert; Isolierung von Vaccinia-Virus DNA: Verdau des Virus in einer Suspension mit 2 mg/ml Proteinase K für 4 h bei 37°C; Vor der Phenolextraktion zur Reinigung von Nukleinsäuren kann ein Proteinase K-Verdau eingeführt werden (50 - 200 µg/ml Endkonzentration; 37°C für 30 Minuten in Gegenwart von SDS). Die empfohlene Arbeitskonzentration liegt bei 10 - 100 µg/ml. Stabilität: Proteinase K ist bei +4°C im lyophilisierten Zustand mindestens 12 Monate stabil. In Lösung beträgt die Stabilität bei +4°C bis -20°C ca. 6 - 12 Monate. Als Lösungsmittel für Stammlösungen (10-20 mg/ml) sind zum Beispiel 10 mM CaCl2 oder 50 mM Tris · HCl, pH 8,0; 1 mM CaCl2 oder 50 % Glycerin; 20 mM Tris · HCl, pH 7,4; 1 mM CaCl2 oder 50 % Glycerin; 50 mM Tris · HCl, pH 8,0; 1 mM CaCl2 geeignet.

Art.-Nr.: 2001699

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250,70 EUR

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Trypsin aus Rinderpankreas, 1 g

Einheiten-Definition: Die Enzymmenge, die einen Anstieg der Absorption bei 253 nm von 0,003 pro Minute bei 25°C durch die Hydrolyse von BAEE bewirkt. (NF/USP Einheit)

Art.-Nr.: 2002234

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59,10 EUR

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